Las moléculas biológicas se encuentran unidas entre sí por enlaces covalentes. Las interacciones intramoleculares (entre la misma molécula) o intermoleculares (con otras moléculas) dependen de fuerzas químicas más débiles o enlaces no covalentes.
Fuerza del enlace
| Tipo de enlace no covalente | Fuerza Kg/mol |
Distancia nm |
Descripción |
|---|---|---|---|
| Van der Waals (de dispersión) | 0.4 - 4.0 | 0.3 - 0.6 | Entre mayor es el área más fuerte es la interacción. |
| Puente de hidrógeno | 12 - 30 | 0.3 | Átomos más polares forman puentes de hidrógenos más fuertes. |
| Interacciones iónicas | 20 | 0.255 | La fuerza depende de la polaridad relativa de la especie con carga que interactúa. |
| Interacciones hidrofóbicas | < 40 | Depende |
Interacciones Van der Waals en las biomoléculas
Estas fuerzas son inducidas por interacciones eléctricas entre átomos o moléculas en proximidad al momento que sus nubes electrostáticas fluctúan (se distorsionan) momentáneamente. Esto permite interacciones entre los núcleos de los átomos cargados positivamente y los electrones de átomos vecinos.
Cuando dos átomos no cargados se encuentran muy cerca, las nubes electrónicas que los rodean se influyen mutuamente. Variaciones al azar en las posiciones de los electrones alrededor del núcleo pueden crear un dipolo eléctrico transitorio, que induce un dipolo eléctrico opuesto también transitorio en el átomo cercano. Los dos dipolos se atraen débilmente entre sí, con lo que los núcleos se acercan más.
A medida que los dos núcleos se acercan entre sí, sus nubes electrónicas empiezan a repelerse.
// Gráfica
Puentes de hidrógeno en biomoléculas
- Son más fuertes que las interacciones de Van der Waals
- Son enlaces direccionados
- Son enlaces específicos por la naturaleza de los átomos que interactúan Son más fuertes cuando los 3 átomos se encuentran en línea recta.
En proteínas y ácidos nucléicos: Los aminoácidos en un polipéptido pueden interactuar formando puentes de hidrógeno a través de sus grupos carboxilo y amino.
Iónicas
Son resultado de las fuerzas de atracción entre las moléculas de carga opuesta, como grupos carboxilo con carga negativa y grupos amino con carga positiva.
Diferencias entre interacciones de Van der Waals y puentes de hidrógeno
- Carecen de direccionalidad
- Carecen de complementariedad
- Carecen de estrucutral
Ejemplos:
- Interacción ATP-Magnesio -> muy importante
- Interacción enzima-sustrato
- Iones en solución se agregan alrededor de grupos cargados en biomoléculas
- Entre grupos con cargas opuestas de aminoácidos en una proteína
Interacciones hidrofóbicas
- Ocurren de la tendencia que tiene el agua de excluir grupos o moléculas no polares.
- Estas sustancias ocurren no tanto por la afinidad que existe entre las sustancias no polares, sino por la preferencia del agua de formar interacciones fuertes con otras moléculas polares.
- Estas interacciones son importantes en la creación de estructuras de complejos supramoleculares (membranas).
Resumen
Ventajas de uniones no covalentes
- Temporales
- Reversibles
- Dinámicas
- Comienza con el reconocimiento de una molécula específica y culmina con una actividad fisiológica única.
Los sistemas biológicos se restringen a un rango reducido de condiciones ambientales debido a que las macromoléculas son activos solamente bajo ciertas condiciones de temperatura, fuerza iónica y acidez.